ارتباط زاویه بین دمین‌های انتهای آمینو و انتهای کربوکسی با فعالیت آنزیمی ترمولیزین و الاستاز

پروتئاز‌های خانواده ترمولیزین زیر مجموعه‌ای از سوپر فامیلی متالوپروتئاز‌های روی می‌باشند. این خانواده دارای یک یون روی بوده که نقش مهمی در عملکرد آنزیم داشته و همچنین شامل تعداد متفاوتی کلسیم بوده که در پایداری آن‌ها موثر است. عملکرد آنزیم‌های این خانواده به حرکت‌های کانفورماسیونی ویژه‌ی جایگاه فعال بستگی دارد. جایگاه فعال در این خانواده بین دو دمین انتهای آمینو و انتهای کربوکسی واقع شده و پیشنهاد شده است که این خانواده در هنگام کاتالیز متحمل حرکت hinge-bending شده که منجر به بسته و باز شدن شکاف جایگاه فعال شده و احتمال بروز تغییرات ساختاری را در حین فرآیند کاتالیز مطرح می‌سازد. در این مطالعه فعالیت آنزیمی ترمولیزین در مقایسه با الاستاز حاصل از سودوموناس آئروجینوزا مورد بررسی قرار گرفته و تغییرات ساختاری آنزیم‌ها با استفاده از شبیه‌سازی مولکولی مطالعه گردید. نتایج نشان داد که از یک طرف، ترمولیزین به دلیل کاهش زاویه لولا نسبت به الاستاز دارای تمایل بیشتری نسبت به سوبسترا بوده و از طرف دیگر، باز‌تر بودن دهانه جایگاه فعال در الاستاز نشان‌دهنده آزادی حرکت بیشتر باقی-مانده‌های کاتالیتیک در الاستاز و در نتیجه بالاتر بودن ثابت سرعت کاتالیتیک می باشد. در مجموع، کارآیی کاتالیتیک دو آنزیم در دمای 60 درجه تفاوت چندانی را نشان نمی‌دهد.